Zobrazenie zdroja stránky Primárna štruktúra bielkovín

{{Štruktúra bielkovín}}

'''Primárna štruktúra bielkovín''' je [[Štruktúra biomolekúl#Primárna štruktúra|lineárna sekvencia]] [[Aminokyselina|aminokyselín]] v [[peptid]]e alebo [[Bielkovina|bielkovine]].<ref name="sanger">{{Cite book|author=SANGER F|chapter=The arrangement of amino acids in proteins|volume=7|pages=1–67|year=1952|pmid=14933251|doi=10.1016/S0065-3233(08)60017-0|editor=M.L. Anson|editor2=Kenneth Bailey|editor3=John T. Edsall|title=Advances in Protein Chemistry|isbn=9780120342075}}</ref> Je to zoznam poradia aminokyselín, ktoré tvoria konkrétny polypeptid. Zapisuje sa vždy od [[N-koniec|N-konca]] po [[C-koniec]], teda od [[Aminoskupina|aminoskupiny]] na jednej strane po [[Karboxylová skupina|karboxylovú skupinu]] na druhej strane. [[Proteosyntéza|Biosyntéza bielkovín]] prebieha najčastejšie pomocou [[ribozóm]]ov v bunkách. Peptidy je možné pripraviť i v [[Syntéza peptidov|laboratóriu]]. Primárnu štruktúru bielkovín je možné [[sekvenovanie peptidov|priamo sekvenovať]] alebo určiť podľa príslušnej [[sekvencia DNA|sekvencie DNA]].

== Vznik ==
=== Biologický ===
{{main|Translácia (genetika)}}
Aminokyseliny polymerizujú vďaka peptidovým väzbám, ktoré sú tvorené aminoskupinou jednej aminokyseliny a karboxylovou skupinou druhej aminokyseliny. Takto tvoria dlhý reťazec, z ktorého trčia do strán bočné reťazce aminokyselín. V biologických  systémoch vznikajú bielkoviny v bunkách počas translácie na [[ribozóm]]och. Niektoré organizmy sú takisto schopné tvoriť krátke peptidy pomocou [[neribozomálny peptid|neribozomálnej syntézy peptidov]], ktoré často využívajú iné aminokyseliny okrem štandardných 20 aminokyselín, a tieto peptidy môžu potom byť upravené, prepojené navzájom alebo uzavreté do cyklického reťazca.

=== Chemický ===
{{Main|Syntéza peptidov}}
Peptidy je možné syntetizovať chemicky pomocou mnohých laboratŕoynch metód. Chemické metódy typicky syntetizujú peptidu v opačnom poradí (od C-konca) oproti biologickej syntéze (ktorá prebieha od N-konca).

== Zápis ==
Sekvencia bielkovín je typicky zapisovaná ako zoznam písmen, z ktorých je bielkovina tvorená. Tento zápis začína N-koncom na ľavej strane a končí C-koncom na pravej strane. Buď sa používajú trojpísmenové skratky, alebo jednopísmenové skratky, ktoré predstavujú 20 bežných proteínogénnych aminokyselína niekedy sa používajú i špeciálne znaky, ktoré popisujú jednotlivé skupiny aminokyselín alebo nejednoznačné aminokyseliny (podobne, ako u [[zápis nukleových kyselín|zápisu nukleových kyselín]]).<ref name="sanger" /><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein|last2=Abrams|first2=Charles|last3=Ampe|first3=Christophe|last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T.|last6=Cesareni|first6=Gianni|last7=Gimona|first7=Mario|last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas|date=2002-02-20|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|journal=FEBS Letters|volume=513|issue=1|pages=141–144|doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|doi-access=free}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1968-07-01|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5|issue=2|pages=151–153|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x|issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ}}</ref>

Peptidy je možné sekvenovať priamo alebo je možné ich sekvenovať z príslušnej sekvencie DNA. Existujú veľké databáze sekvencií, zbierajú známe sekvencie bielkovín.
{| class="wikitable sortable"
|+Zápis pre 20 bežných aminokyslín
!Aminokyselina
!3-písmenová<br />skratka<ref name="Hausman">{{Cite book|title=The cell: a molecular approach|publisher=ASM Press|year=2004|isbn=978-0-87893-214-6|location=Washington, D.C|page=51|author1=Hausman, Robert E.|author2=Cooper, Geoffrey M.}}</ref>
!1-písmenová<br />skratka<ref name="Hausman" />
|- style="text-align:center;"
|[[Alanín]]
|Ala
|A
|- style="text-align:center;"
|[[Arginín]]
|Arg
|R
|- style="text-align:center;"
|[[Asparagín]]
|Asn
|N
|- style="text-align:center;"
|[[Aspartát]]
|Asp
|D
|- style="text-align:center;"
|[[Cysteín]]
|Cys
|C
|- style="text-align:center;"
|[[Glutamát]]
|Glu
|E
|- style="text-align:center;"
|[[Glutamín]]
|Gln
|Q
|- style="text-align:center;"
|[[Glycín]]
|Gly
|G
|- style="text-align:center;"
|[[Histidín]]
|His
|H
|- style="text-align:center;"
|[[Izoleucín]]
|Ile
|I
|- style="text-align:center;"
|[[Leucín]]
|Leu
|L
|- style="text-align:center;"
|[[Lyzín]]
|Lys
|K
|- style="text-align:center;"
|[[Metionín]]
|Met
|M
|- style="text-align:center;"
|[[Fenylalanín]]
|Phe
|F
|- style="text-align:center;"
|[[Prolín]]
|Pro
|P
|- style="text-align:center;"
|[[Serín]]
|Ser
|S
|- style="text-align:center;"
|[[Treonín]]
|Thr
|T
|- style="text-align:center;"
|[[Tryptofán]]
|Trp
|W
|- style="text-align:center;"
|[[Tyrozín]]
|Tyr
|Y
|- style="text-align:center;"
|[[Valín]]
|Val
|V
|}
Okrem týchto aminokyselín sa ešte niekedy vyskytujú dve aminokyseliny, a to [[pyrolyzín]] a [[selenocysteín]]: 

* pyrolyzín sa označuje skratkami Pyl a O<ref name=":1">{{Citácia elektronického dokumentu|titul=FASTA Substitution Codes|url=https://web.cas.org/help/BLAST/topics/codes.htm|vydavateľ=web.cas.org|dátum prístupu=2022-06-03}}</ref><ref name=":0" /><ref name=":2">{{Citácia elektronického dokumentu|titul=Codes and Abbreviations|url=https://www.genome.jp/kegg/catalog/codes1.html|vydavateľ=www.genome.jp|dátum prístupu=2022-06-03}}</ref> a
* selenocysteín sa označuje skratkami Scy<ref name=":1" /> alebo Sec<ref name=":0" /><ref name=":2" /> a U.
{| class="wikitable"
|+Zápis pre nejednoznačné aminokyseliny
!Symbol
!3-písmenová
skratka
!Popis
!Zahrnuté aminokyseliny
|-
|X
|Xxx<ref name=":1" />, Xaa<ref name=":0">{{Citácia elektronického dokumentu|titul=Codes Used in Sequence Description|url=https://www.ddbj.nig.ac.jp/ddbj/code-e.html|vydavateľ=www.ddbj.nig.ac.jp|dátum prístupu=2022-06-03|jazyk=en}}</ref>, Unk<ref name=":2" />
|Akákoľvek alebo neznáma aminokyselina
|Všetky
|-
|B
|Asx<ref name=":0" />
|Aspartát alebo Asparagín
|D, N
|-
|Z
|Glx<ref name=":0" />
|Glutamát alebo Glutamín
|E, Q
|-
|J
|Xle<ref name=":0" />
|Leucín alebo Izoleucín
|I, L
|-
|Φ
| rowspan="7" |žiadna
|[[Hydrofobicita|Hydrofóbne]]
|V, I, L, F, W, M
|-
|Ω
|[[Aromaticita|Aromatické]]
|F, W, Y, H
|-
|Ψ
|[[Alifatická zlúčenina|Alifatické]]
|V, I, L, M
|-
|π
|Malé
|P, G, A, S
|-
|ζ
|[[Hydrofilita|Hydrofilné]]
|S, T, H, N, Q, E, D, K, R, Y
|-
| +
|[[Katión|Kladne nabité]]
|K, R, H
|-
| -
|[[Anión|Záporne nabité]]
|D, E
|}

== Úpravy ==
Všeobecne sú polypeptidy lineárne nevetvené reťazce, takže ich primárna štruktúra sa dá popísať sekvenciou aminokyselín v ich reťazci. Niektoré bielkoviny však môžu byť spojené dokopy, najčastejšie pomocou [[disulfidová väzba|disulfidových väzieb]], takže ich primárna štruktúra potom vyžaduje upresnenie atómov, ktoré tvoria túto väzbu medzi jednotlivými bielkovinami, teda napríklad to, ktoré [[cysteín]]y tvoria disulfidovú väzbu. Medzi ďalšie podobné prípady patrí napríklad [[dezmozín]].

=== Izomerizácia ===
Chirálne centrá polypeptidového reťazca môžu podliehať [[racemizácia|racemizácii]]. Aj keď sa tým nemení sekvencia, menia sa tým chemické vlastnosti tejto sekvencie. U bielkovín môžu spontánne izomerizovať <small>L</small>-aminokyseliny na svojich C<sub>α</sub> uhlíkoch, čím z nich vznikajú <small>D</small>-aminokyseliny, ktoré väčšina [[proteáza|proteáz]] nevie štiepiť. Okrem toho môže [[prolín]] tvoriť stabilné ''trans''-izoméry peptidovej väzby.

=== Posttranslačné úpravy ===
{{Main|Posttranslačná úprava}}
Okrem uvedených úprav môžu byť niektoré aminokyseliny posttranslačne upravené. Tieto úpravy sú v krátkosti popísané nižšie. 

N-koncová aminoskupina polypeptidu môže byť upravené kovalentne, môže tu prebehnúť napríklad
[[File:N-terminal_acetylation.svg|náhľad|220x220bod|N-koncová acetylácia]]

* '''acetylácia''' <math>\mathrm{-C(=O)-CH_{3}}</math>
: Kladný náboj na N-koncovej aminoskupine môže byť eliminovaný náhradou za acetylovú skupinu.

* '''formylácia''' <math>\mathrm{-C(=O)H}</math>
: N-koncový metionín sa často nachádza s formylovanou aminoskupinou, čiže má po translácii N-koniec blokovaný formylovou skupinou. Táto skupina (a niekedy i samotný metionín, ak ho nasleduje Gly alebo Ser) sa niekedy štiepi pomocou enzýmu [[deformyláza|deformylázy]].

* '''tvorba pyroglutamátu''' [[File:Formation_of_pyroglutamate.svg|vpravo|náhľad|308x308bod|Tvorba pyroglutamátu z N-koncového glutamínu]]
: Glutamín na N-konci môže atakovať sám seba, čím vzniká cyklický [[pyroglutamát]]ová skupina.

* '''myristoylácia''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{12}-CH_{3}}</math>
: Podobne ako u acetylácie môže byť viazaná myristoylová skupina, ktorá má namiesto metylu 14 hydrofóbnych vodíkov. Vďaka tomu je ideálna pre ukotvenie bielkovín do [[Bunková membrána|bunkovej membrány]].

Podobne môže byť upravená C-koncová karboxylová skupina, kde môže prebehnúť napríklad

* '''aminácia''' 
[[File:C-terminal_amidation.svg|vpravo|náhľad|220x220bod|C-koncová aminácia]]
:Karboxylová skupina môže byť blokovaná amináciou, takže má neutrálny náboj namiesto záporného.

* '''naviazanie glykozylfosfatidylinozitolovej (GPI) kotvy'''
: [[Glykozylfosfatidylinozitol]] (GPI) je veľká, hydrofóbna fosfolipidová prostetická skupina, ktorá ukotvuje bielkoviny na bunkovú membránu. Pripája sa na polypeptidový C-koniec pomocou amidovej väzby, ktorá sa potom spája s etanolamínom, následne na sacharidy a nakoniec na fosfatidylinozitolový lipid.

Okrem týchto úprav môžu byť upravené i [[Bočný reťazec|bočné reťazce]] aminokyselín. Tú môže prebehnúť napríklad

* '''fosforylácia'''
: Okrem štiepenia je [[fosforylácia]] asi tou najdôežitejšou chemickou modifikáciou bielkovín. Fosfátová skupina môže byť viazaná na hydroxylové skupiny serínu, treonínu a tyrozínu, čím pridáva záporný náboj na tomto mieste a tvorí neprirodzenú aminokyselinu. Fosforylácia bielkovín je katalyzovaná [[kináza]]mi a opačná reakcia (defosforylácia) je katalyzovaná [[fosfatáza]]mi. Fosforylované tyrozíny sa často využívajú ako „úchytky“, zatiaľ čo fosforylovaný serín a treonín vyvolávajú konformačné zmeny, pravdepodobne kvôli novému zápornému náboju. Efekt fosforylácie serínu a treonínu sa niekedy sa simulovať mutáciou týchto aminokyselín na glutamát.

* '''glykozylácia'''
: Pod týmto názvom sa nachádza mnoho bežných a veľmi rozličných chemických úprav. Sacharidové skupiny môžu byť viazané na bočné reťazce serínu a treonínu alebo na bočnú amidovú skupinu asparagínu. Tieto úpravy majú mnoho funkcií, a to od zvýšenia rozpustnosti až po komplexné rozpoznávanie bielkovín. Všetky [[glykozylácia|glykozylácie]] je možné blokovať pomocou niektorých inhibítorov, napríklad [[tunikamycín]]u.

* '''deamidácia''' (tvorba sukcinimidu)
: Pri tejto úprave napadá bočný reťazec asparagínu alebo aspartátu nasledujúcu peptidovú väzbu, čím vzniká symetrický sukcinimidový intermediát. Hydrolýza tohto intermediátu vedie k aspartátu alebo jeho  β-aminokyselinovej verzii, izoaspartátu. (Izoaspartát má identický vzorec s aspartátom; jediný rozdiel je v tom, ktorá karboxylová skupina sa účastní hlavného polypeptidového reťazca.) V prípade asparagínu vedie tvorba oboch produktov k strate amidovej skupiny, preto sa táto úprava nazýva [[deamidácia]].

* '''hydroxylácia'''
: Prolínové reziduá môžu byť [[hydroxylácia|hydroxylované]] na jednom z dvoch atómov. Podobne môže byť hydroxylovaný lyzín na jednom atóme. Hydroxyprolín je dôležitou súčasťou [[kolagén]]u, ktorý je bez neho nestabilný. Hydroxylácia je katalyzovaná enzýmom, ktorý vyžaduje [[Kyselina askorbová|kyselinu askorbovú]] (vitamín C). Nedostatky kyseliny askorbovej vedú k poruchám spojivového tkaniva, napríklad [[skorbut]]u.

* '''metylácia'''
:Niektoré reziduá môžu byť metylované, najčastejšie kladne nabité skupiny lyzínu a arginínu. Arginínové reziduá interagujú s fosfátovými skupinami nukleových kyselín a bežne tvoria vodíkové väzby s bázami, hlavne [[guanín]]om, v komplexoch proteín-DNA. Lyzínové reziduá môžu byť metylované až trikrát. Metylácia však ''nemení'' náboj na ich bočnom reťazci.

* '''acetylácia'''
:[[Acetylácia]] lyzínovej aminoskupiny je chemicky analogická k acetylácii N-koncovej aminoskupiny. Táto modifikácia sa však využíva na reguláciu viazania bielkovín na nukleové kyseliny. Vyrušenie kladného náboja lyzínu oslabuje elektrostatickú atrakciu k záporne nabitým nukleovým kyselinám.

* '''sulfácia'''
:Na hydroxylovú skupinu tyrozínu je možné naviazať sulfátovú skupinu. Táto modifikácia prebieha v [[Golgiho aparát]]e, zatiaľ čo ostatné prebiehajú v [[Endoplazmatické retikulum|endoplazmatickom retikule]]. Podobne ako je to u fosforylovaných tyrozínov sa i sulfátované tyrozíny používajú na špecifické rozpoznávanie, napríklad v chemokinových receptoroch na povrchu bunky. Tak ako pri fosforylácii, naviazanie sulfátovej skupiny pridáva záporný náboj na neutrálny tyrozín.

* '''prenylácia''' a '''palmitoylácia''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{14}-CH_{3}}</math>
: Hydrofóbne [[izoprén]]y (napríklad farnezylová, geranylový a geranylgeranylová skupina) a palmitoylová skupina môžu byť naviazané na sírový atóm cysteínových reziduí, čo umožňuje ich ukotvenie do bunkovej membrány. Na rozdiel od myristoylovej skupiny a GPI kotvy sa tieto skupiny nemusia pripájať na konce bielkoviny.

* '''karboxylácia'''
:Relatívne vzácna modifikácia, ktorá pridáva ďalšiu karboxylovú skupinu (a teda dvojitý záporný náboj) na bočný reťazec glutamátu, čím vzniká karboxyglutamát (Gla). Táto úprava slúži na posilnenie väzby na „tvrdé“ kovové ióny, napríklad [[vápnik]].

* '''ADP-ribozylácia'''
: ADP-ribozylová skupina môže byť presunutá na niekoľko rôznych bočných reťazcov s rozličnými účinkami. Táto modifikácia je cieľom silných toxínov veľmi rozličných baktérií, napríklad ''Vibrio cholerae'', ''Corynebacterium diphtheriae'' and ''Bordetella pertussis''.

* '''ubikvitinylácia a SUMOylácia'''
: Rôzne dlhé poskladané proteíny môžu byť pripojené svojím C-koncom na aminoskupiny bočného reťazca lyzínu iných bielkovín. [[Ubikvitín]] je najbežnejším príkladom tejto úpravy a zvyčajne označuje bielkoviny určené na rozklad.

Väčšina úprav polypeptidového reťazca uvedená vyššie prebieha posttranslačne, teda až po tom, čo sa [[bielkovina]] syntetizuje na [[ribozóm]]e. Zvyčajne prebiehajú v endoplazmatickom retikule, bunkovej [[Organela|organele]] eukaryotickej bunky.

Mnohé ďalšie chemické reakcie (napríklad naviazanie kyanoskupiny) môžu byť aplikované chemicky, ale nie sú prítomné v živých systémoch.

=== Štiepenie a spájanie ===
Okrem úprav popísaných vyššie je najdôležitejšou úpravou primárnej štruktúry [[proteolýza|štiepenie peptidov]] (chemickou [[Hydrolýza|hydrolýzou]] alebo [[proteáza]]mi). Bielkoviny sa často syntetizujú v neaktívnej prekurzorovej forme - typicky časť na N-konci alebo C-konci blokuje [[aktívne miesto]] bielkoviny, čím bráni jej funkcii. Takýto proteín sa potom aktivuje štiepením inhibitujúceho peptidu.

Niektoré proteíny majú dokonca schopnosť toto štiepenie vykonať sami. Typicky je to vďaka hydroxylovej skupine serínu (vzácne treonínu) alebo tiolovej skupine cysteínu, ktorá napadá karbonylový uhlík predchádzajúcej peptidovej väzby, čím vzniká tetraédrický intermediát (hydroxyoxazidolidín (Ser/Thr) alebo hydroxytiazolidín (Cys)). Tento intermediát sa zvykne vrátiť naspäť do pôvodného tvaru vypudením atakujúcej skupiny, keďže amid je preferovaný na základe voľnej energie (pravdepodobne kvôli silnej rezonančnej stabilizácii peptidovej skupiny). Ďalšie molekulárne interakcie však môžu spôsobiť, že amidová skupina nebude dostatočne stabilná - vtedy sa namiesto toho vypudí aminoskupina a vznikne ester (Ser/Thr) alebo tioester (Cys), ktorý nahradí pôvodnú peptidovú väzbu. Táto chemická reakcia sa nazýva [[N-O acylový posun]].

Výsledná (tio)esterová väzba môže byť štiepená roznymi spôsobmi:

* Obyčajná hydroláza rozštiepi polypeptidový reťazec, kde sa štiepená aminoskupina stáva novým N-koncom. Tento typ reakcie prebieha pri vzniku glykozylasparaginázy.
* β-Eliminačná reakcia takisto štiepi reťazec, ale novým N-koncom sa stáva pyruvylová skupina. Táto skupina môže byť u niektorých enzýmov použitá na napojenie katalytického kofaktoru, hlavne u [[Dekarboxyláza|dekarboxyláz]] ako sú [[S-adenozylmetioníndekarboxyláza]] (SAMDC), ktorá využíva schopnosť pyruvylovej skupiny odťahovať elektróny.
* Intramolekulárna transesterifikácia, ktoré vedie k vetvenému polypeptidu. U [[inteín]]ov je nová esterová väzba štiepená intramolekulárnym atakom asparagínu, z ktorého sa potom stane C-koncová aminokyselina. 
* Intermolekulárna transesterifikácia môže viesť k presunu celého segmentu jedného polypeptidu na iný, ako je to u samospracovania Hedgehog proteínov.

== Komprimácia sekvencie ==
Komprimácie aminokyselinovej sekvencie, teda zmenšenie objemu sekvencie, je pomerne náročná úloha. Existujúce špecializované nástroje na komprimáciu sekvencie majú nízku úroveň kompresie v porovnaní s nástrojmi na komprimáciu DNA sekvencií, hlavne kvôli povahe dát. Aktuálne najlepší kompresor, ktorý komprimuje dáta bez straty informácie, je AC2.<ref name="AC2">{{cite journal|author=Silva M, Pratas D, Pinho AJ|title=AC2: An Efficient Protein Sequence Compression Tool Using Artificial Neural Networks and Cache-Hash Models|journal=Entropy|volume=23|pages=530|date=April 2021|doi=10.3390/e23050530|pmc=8146440|doi-access=free}}</ref> AC2 využíva neurálnu sieť.

== História ==
Predstavu bielkovín ako lineárnych reťazcov α-aminokyselín zmienili takmer v ten istý moment dvaja vedci, na tej istej konferencii v roku 1902. Bolo to 74. stretnutie Spoločnosti nemeckých vedcov a doktorov, ktoré sa konalo v Karlových Varoch. [[Franz Hofmeister]] formuloval tento návrh ráno na základe poznatkov o biuretovej reakcii bielkovín. O niekoľko hodín neskôr ho nasledoval [[Emil Fischer]], ktorý mal mnoho chemických detailov, ktoré podporovali model peptidovej väzby. Pred nimi tento návrh podal i francúzky chemik E. Grimaux, v roku 1882.<ref name="history">{{cite journal|author=Fruton JS|title=Early theories of protein structure|journal=Ann. N. Y. Acad. Sci.|volume=325|pages=xiv, 1–18|date=May 1979|pmid=378063|doi=10.1111/j.1749-6632.1979.tb14125.x}}</ref>

Napriek dátam a neskôr i dôkazom, že proteolytické trávenie bielkovín produkovalo len oligopeptidy, predstava toho, že bielkoviny sú len lineárne nevetvené polyméry aminokyselín nebola okamžite prijatá. Niektorí rešpektovaní vedci, napríklad [[William Astbury]], pochybovali o tom, že kovalentné väzby sú dostatočne silné na to, aby držali tak veľké molekuly pokope. Obávali sa toho, že náhodný pohyb molekúl spôsobený teplotou by postupne rozložil tvar týchto molekúl. [[Hermann Staudinger]] čelil podobným názorom v 20. rokoch 20. storočia keď tvrdil, že guma sa skladá z makromolekúl.<ref name="history" />

Kvôli tomu vzniklo niekoľko alternatívnych hypotéz. '''Hypotéza koloidných bielkovín''' tvrdila, že bielkoviny sú koloidy zložené z menších molekúl. Táto hypotéza bola vyvrátená v 20. rokoch 20. storočia pomocou dvoch druhov meraní. Prvým z nich bola ultracentrifugácia, ktorú robil [[Theodor Svedberg]], ktorý preukázal, že bielkoviny majú dobre definovaný a reprodukovateľnú molekulárnu hmotnosť: Druhými boli elektroforetické merania, ktoré robil [[Arne Tiselius]], ktoré naznačovali, že bielkoviny sú zložené z jedinej molekuly. Druhá hypotéza bola '''cyklolová hypotéza''' rozvinutá [[Dorothy Wrinchová|Dorothy Wrinchovou]], ktorá tvrdila, že lineárne polypeptidy podstupovali chemické cyklolové prešmyky C=O + HN <math>\rightarrow</math> C(OH)-N, ktoré viedli k previazaniu reťazca amidových skupín a tak tvorili dvojdimenzionálny materiál. Ďalší vedci predstavili iné hypotézy primárnych štruktúr bielkovín, napríklad '''diketopiperazínový model''' [[Emil Abderhalden|Emila Abderhaldena]] alebo '''pyrol/piperidínový model''' Troensegaarda v roku 1942. Aj keď týmto hypotézam nebola venovaná veľká pozornosť, tieto modely boli konečne vyvrátené, keď [[Frederick Sanger]] úspešne sekvenoval [[inzulín]] v roku 1955<ref>{{Citácia elektronického dokumentu|titul=WhatisBiotechnology • The sciences, places and people that have created biotechnology|url=https://www.whatisbiotechnology.org/|vydavateľ=WhatisBiotechnology.org|dátum prístupu=2022-06-02|jazyk=en}}</ref> a keď [[John Kendrew]] a [[Max Perutz]] určili štruktúru [[myoglobín]]u a [[hemoglobín]]u pomocou röntgenovej kryštalografie v rokoch 1957 a 1959.<ref>{{Citácia elektronického dokumentu|titul=The Nobel Prize in Chemistry 1962|url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1962/kendrew/facts/|vydavateľ=NobelPrize.org|dátum prístupu=2022-06-02|jazyk=en-US}}</ref><ref>{{Citácia periodika|titul=Structure of Hæmoglobin: A Three-Dimensional Fourier Synthesis at 5.5-Å. Resolution, Obtained by X-Ray Analysis|url=https://www.nature.com/articles/185416a0|periodikum=Nature|dátum=1960-02|dátum prístupu=2022-06-02|ročník=185|číslo=4711|strany=416–422|issn=1476-4687|doi=10.1038/185416a0|jazyk=en|meno=M. F.|priezvisko=Perutz|meno2=M. G.|priezvisko2=Rossmann|meno3=Ann F.|priezvisko3=Cullis}}</ref>

== Primárna štruktúra iných molekúl ==
{{main|Primárna štruktúra nukleových kyselín}}
Dá sa povedať, že každý heteropolymér s lineárnym reťazcov má primárnu štruktúru, analogicky k primárnej štruktúre bielkovín. Toto použitie je však vzácne v porovnaní s bielkovinami. U [[Ribonukleová kyselina|RNA]], ktorá má širokú škálu [[sekundárna štruktúra|sekundárnych štruktúr]], sa väčšinou poradie nukleobáz označuje jednoducho ako „sekvencia“, podobne ako u [[Deoxyribonukleová kyselina|DNA]] (ktorá zvyčajne tvorí dvojzávitnicu, ktorá má minimálnu sekundárnu štruktúru). Ostatné biologické polyméry, napríklad [[polysacharid]]y, majú takisto technicky primárnu štruktúru, ktorá je tvorená poradím podjednotiek, ale toto pomenovanie sa nepoužíva.

== Vzťah k sekundárnej a terciárnej štruktúre ==
{{main|Štruktúra biomolekúl}}
Primárna štruktúra biologických polymérov do veľkej miery určuje trojdimenzionálny tvar ([[terciárna štruktúra|terciárnu štruktúru]]). Sekvencia aminokyselín v bielkovinách sa dá použiť na predpovedanie lokálnych vlastností, napríklad segmentov sekundárnej štruktúry, alebo transmembránových oblastí. Komplexita [[Skladanie bielkovín|skladania bielkovín]] však aktuálne nepovoľuje [[Predpovedanie štruktúry bielkoviny|určovanie terciárnej štruktúry bielkoviny]] len na základe jej primárnej štruktúry (poradia aminokyselín). Znalosť štruktúry podobných [[sekvenčná homológia|homológnych sekvencií]] (napríklad členov tej istej rodiny bielkovín) umožňuje vysokú presnosť predpovedí terciárnej štruktúry vďaka homológnemu modelovaniu. Ak je známa celá sekvencia bielkoviny, je možné odhadnúť jej [[biofyzika|biofyzikálne]] vlastnosti, napríklad [[izoelektrický bod]].
Rodiny bielkovín s podobnými sekvenciami sú určované pomocou klastrovania sekvencií a projekty štruktúrnej genomiky majú za cieľ vytvoriť set reprezentatívnych štruktúr sekvenčného priestoru možných neredundantných sekvencií.

== Referencie ==
{{Referencie}}

== Pozri aj ==
* [[Sekvenovanie bielkovín]]
* [[Translácia (genetika)]]

== Zdroj ==
{{Portál|Chémia||Biológia}}
{{Preklad|en|Protein primary structure|1081259085}}


{{Primárna štruktúra proteínov}}

[[Kategória:Štruktúra proteínov]]
[[Kategória:Stereochémia]]